Nuevo descubrimiento en el estudio del Alzheimer: algunos oligopéptidos pueden desarrollar actividad enzimática

Químicos de la Universidad norteamericana de Syracuse han comprobado que algunos oligopéptidos pueden desarrollar actividad enzimática. Es decir, a pesar de que hasta ahora se creía que solo las enzimas (proteínas de al menos un centenar de aminoácidos) son capaces de catalizar reacciones químicas, algunos péptidos de muy pocos aminoácidos (oligopsiete en este estudio) pueden hacer lo mismo si se les deja que se autoensamblen.

La clave de la actividad de las enzimas está en el hecho de que se pueden plegar formando estructuras tridimensionales únicas que se adaptan como un guante a una mano a determinados sustratos y facilitan que estos reaccionen químicamente.

Hay que tener en cuenta que pueden existir virtualmente infinitas enzimas, ya que cada enzima es la combinación de cientos o miles de aminoácidos (los aminoácidos naturales son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina; pero algunos seres vivos también emplean la selenocisteína y la pirrolisina). Pero si la secuencia no está adecuadamente plegada no tiene actividad catalítica. Por ello, solo un reducidísimo número de agregados proteínicos de este tipo son propiamente enzimas.

Pues bien, lo que han probado estos investigadores es que también algunos  péptidos cortos pueden unirse unos con otros para constituirse en  estructuras espaciales  bien definidas que les permitan desarrollar una actividad enzimática. Concretamente, las estructuras que forman son fibras amiloides, es decir, los mismos compuestos que están detrás de la enfermedad de Alzheimer.

En la siguiente imagen, facilitada por la Universidad de Syracuse, se representa una de estas estructuras amiloides con actividad catalítica (las esferas grises son iones de Zn):

amiloide catalítico - triplenlace.com

Los científicos estudiaron siete péptidos de solo siete aminoácidos cada uno y dejaron que se autoensamblaran espontáneamente (en realidad, con un catalizador de cinc). Pues bien, cuatro de los siete péptidos dieron lugar a superestructuras amiloides que fueron capaces de catalizar la hidrólisis de ciertos ésteres.

Ivan V. Korendovych, experto en química bioinorgánica, biofísica y biología química y uno de los firmantes del trabajo (publicado en Nature Chemistry), asegura que es la primera vez que se comprueba que un péptido tan pequeño se autoensambla para producir un catalizador enzimático.

Este estudio puede revolucionar la idea que se tenía de las enzimas y entender mejor algunas enfermedades neurológicas, como la de Alzheimer, que cursan con la formación de fibrillas de amiloides en el cerebro. Estas fibras son estructuras altamente organizadas y resistentes (insolubles) formadas por proteínas y péptidos.

Por otro lado, las conclusiones apoyan la teoría de que las fibrillas de amiloides pueden haber sido precursores de enzimas y provocaron reacciones que condujeron a algunas de las primeras formas de vida.

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Fuente principal:  Phys.org

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