La criomicroscopía electrónica ya permite distinguir los átomos dentro de las macromoléculas

La microscopía electrónica criogénica es una forma de microscopía electrónica en la que la muestra se observa a temperaturas criogénicas, lo que supone interferencias mínimas y, por tanto, una excelente calidad de imagen. En microscopía electrónica la muestra se bombardea con electrones, cuyas trayectorias de rebote se detectan y procesan, creándose así la imagen. Si, por ejemplo, la muestra tiene movimientos, la imagen se ve borrosa.  

Para obtener la imagen, la muestra se disuelve o suspende en agua. La mezcla se enfría repentinamente para que el agua se convierta en hielo amorfo (una forma no cristalina de agua sólida). Este enfriamiento se realiza con sustancias criogénicas como el nitrógeno, el propano o el etano líquidos.

Esta técnica se empezó a aplicar en los años 1970, pero al principio no tenía tanta resolución como los rayos X. Ahora bien, los rayos X tienen inconvenientes. Por ejemplo, si se trata de proteínas, estas no pueden ser muy grandes ni formar complejos como en los ribosomas. Tampoco se les puede aplicar los rayos X si no pueden cristalizarse, como es el caso de muchas proteínas que se encuentran en las membranas celulares. En criomicroscopía electrónica no es necesaria la cristalización. La técnica también está empezando a competir con la resonancia magnética nuclear para la determinación de estructuras macromoleculares. Por eso, la microscopía electrónica recibió en 2017 el premio Nobel de Química (en las personas de Jacques Dubochet, Joachim Frank y Richard Henderson).

La imagen de cabecera demuestra hasta dónde ha llegado la técnica. Se trata de una molécula de apoferritina (un complejo proteico hueco que almacena hierro) en la que se observan sus detalles a nivel atómico.

También se han visto con gran resolución los escudos de glucanos con los que el virus del SIDA dificulta ser reconocido por los anticuerpos.

No hace mucho, unos investigadores de Japón habían alcanzado una resolución a 1,54 angstroms, lo que impedía distinguir bien los átomos individuales. Ahora se ha conseguido bajar la resolución a 1,25 angstroms o incluso menos, lo que permite ver la apoferritina con muchísimo detalle. Hay que tener en cuenta que esta proteína es especialmente rígida. Con complejos de proteínas grandes y menos rígidas la visión es menos nítida, pero se trabaja en mejorarla.  

(Imagen de cabecera: Paul Emsley / MRC)